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2023-10-09-文献汇报(周颖)
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原文链接:https://www.nature.com/articles/s41 Life is a relationship between molecules”,著名的生物学家(只说生物学方面的贡献)Linus Pauling曾经如是说。蛋白质与RNA之间的相互作用影响着翻译、基因信息修复等关键的生命进程。这些相互作用是基于特定RNA结构或序列的RNA与RNA结合蛋白之间的短暂接触。事实上今天我们要介绍的文章在2021年就投稿到了bioRxiv上,这篇文章中德国海德堡大学Katharina Höfer和Andres Jäschke团队发现蛋白质和RNA也可以通过共价键紧密结合在一起,这一过程被称为“RNAylation”。2022年有两篇文章相继报道了RNAylation过程对于生物学进程的重要性(详见Cell | 饶子和/娄智勇等发现生物界中RNA加帽的新机制和The mechanism of RNA capping by SARS-CoV-2:https://www.nature.com/articles/s41586-022-05185-z)。 近日,德国海德堡大学Katharina Höfer和Andres Jäschke团队的上述工作以A viral ADP-ribosyltransferase attaches RNA chains to host proteins为题正式发表在了Nature上。该研究发现一种噬菌体来源的ADP-核糖基转移酶(adenosine diphosphate (ADP)-ribosyltransferases,ART)可以将自身RNA链与细菌宿主蛋白质连接在一起,即上文提到的“RNAylation”。这一过程使得噬菌体能够重新编程并迅速杀死细菌,面对愈发严峻的抗生素耐药性趋势,这一工作这可能为噬菌体疗法治疗严重细菌感染提供理论基础。 作者接着利用质谱分析鉴定了ModB转移RNA链的位点,发现rS1蛋白的修饰位点为R139和R142。那ModB识别Arg是如何实现特异性的呢?作者分析了已知目标蛋白质的结构特征。研究发现rS1包含寡核苷酸结合(Oligonucleotide-binding,OB)折叠域,后续的研究验证了ModB正是通过该结构域实现了特异性修饰。OB折叠域的一种变体是S1结构域,它在rS1中以六个序列不同的副本存在,而R139和R142就位于第二个副本上。作者也发现ModB可以催化RNase E和rS2的RNAylation,二者也均含有OB折叠域。 作者最后利用突变体分析了ModB对噬菌体感染周期的影响,发现表达ModB的失活突变体(R73A, G74A)的噬菌体比野生型噬菌体具有更低的爆发量和更慢的裂解速度。这表明ModB通过RNAylation改变了宿主细胞的蛋白质合成能力或选择性,导致细菌的mRNA翻译关闭,从而促进了噬菌体基因组的复制和表达。 总之,这项研究揭示了噬菌体病毒通过RNAylation对宿主细菌基因表达进行操控的机制,并挑战了RNA和蛋白质相互作用的传统观念,这对于我们理解这些生物过程进而开发出新的疗法具有重大意义。
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