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文献汇报-2024.09(徐一卿)
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野生型A型缩氨酶(sortase A)是细菌重要的毒力因子,负责展示各种蛋白质在细菌表面。该蛋白质展示依赖于sortase A的转肽酶活性,sortase A广泛用于蛋白质连接和蛋白质工程,基于其与肽之间的相互作用。在此,我们发现了来自金黄色葡萄球菌的sortase A与核酸之间的一种未知相互作用,即外源表达的工程化sortase A在体外能够结合寡核苷酸,且这种结合独立于其经典的转肽酶活性。当与哺乳动物细胞共孵育时,工程化sortase A还能介导寡核苷酸标记到细胞表面,sortase A本身与被标记部分结合。该标记反应也可以由多种野生型sortase介导。通过CRISPR筛选,研究表明细胞表面的糖胺聚糖(GAG)参与了sortase介导的寡核苷酸细胞标记。利用这种相互作用特性,我们开发了一种名为CellID的技术,以促进单细胞RNA测序(scRNA-seq)的样本多重化处理,并展示了使用sortase标记带有多种寡核苷酸的细胞的潜力。总之,sortase A与核酸之间的结合为理解野生型sortase的毒力开辟了新途径,并为探索sortase在生物技术中的应用提供了新的可能性。
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